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甲基单胞菌Methylomonas sp.GYJ3中甲烷单加氧酶还原酶组分的纯化和性质

来源:论文学术网
时间:2024-08-18 20:16:00
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甲基单胞菌Methylomonas sp.GYJ3中甲烷单加氧酶还原酶组分的纯化和性质【摘要】:Metylomonassp.GYJ3菌的甲烷单加氧酶(MMO)粗酶提取液经DEAE-

【摘要】:Metylomonassp.GYJ3菌的甲烷单加氧酶(MMO)粗酶提取液经DEAE-SepharoseCL-6B阴离子交换层析、SephadexG-100凝胶过滤层析和DEAE-TSKgelHPLC分离纯化出MMO还原酶组分.经HPLC分析,纯度大于95%,纯化倍数为4.4,加入至MMO羟基化酶和调节蛋白B的体系中表现比活为228nmol环氧丙烷每分钟毫克蛋白.SDS-PAGE电泳表明还原酶由一种亚基组成,分子量42kD.ICP-AES测定还原酶的Fe含量为1.83molFe每mol蛋白.UV-Vis光谱表明还原酶除280nm蛋白质特征峰外在460nm有最大吸收峰,且A280nm/A460nm为2.50,与其它黄素一铁硫蛋白相似,推测还原酶可能含一个FAD辅基和Fe2S2中心.在厌氧条件下,还原酶能够和NADH作用,UV-Vis光谱分析表明还原酶460nm处特征吸收峰消失,说明在MMO催化过程中还原酶接受NADH的电子.DEAE-SepharoseCL-6B阴离子交换层析分离出调节蛋白B,部分纯化的调节蛋白B的分子量大约在20kD,它能够提高MMO比活性40倍,MMO还原酶和调节蛋白B单独存在时不具有MMO 【作者单位】: 中科院兰州化学物理研究所羰基合成与选择氧化国家重点实验室 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室
【关键词】甲基单胞菌 甲烷利用细菌 甲烷单加氧酶 还原酶 调节蛋白B
【基金】:国家自然科学基金,中科院“八·五”重点应用项目
【分类号】:Q554
【正文快照】: 甲基单胞菌Methylomonassp.GYJ3中甲烷单加氧酶还原酶组分的纯化和性质沈润南马清泉尉迟力李树本陈勇(中科院兰州化学物理研究所羰基合成与选择氧化国家重点实验室,兰州730000;中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,

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